蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)是指肽鏈主鏈的空間走向（折疊和盤繞方式），是有規(guī)則重復(fù)的構(gòu)象。最常見的二級(jí)結(jié)構(gòu)單元就是α-螺旋和β-折疊，它們的各種組合決定了蛋白質(zhì)的主體結(jié)構(gòu)。

β-轉(zhuǎn)角是一種小巧的二級(jí)結(jié)構(gòu)單元，它使肽鏈形成大約180°的回轉(zhuǎn)。此結(jié)構(gòu)中第一個(gè)氨基酸的羰基與第四個(gè)氨基酸的氨基形成氫鍵。β-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)在球狀蛋白中比較常見，可占全部殘基的四分之一。因?yàn)榇私Y(jié)構(gòu)用于肽鏈回折，所以多位于球狀蛋白的表面。根據(jù)具體結(jié)構(gòu)，β-轉(zhuǎn)角又可分為Ⅰ型、Ⅱ型與III型等。

β-轉(zhuǎn)角。引自百度圖片

還有一種比較特殊的二級(jí)結(jié)構(gòu)單元，稱為無規(guī)卷曲。它是指沒有一定規(guī)律的松散肽鏈結(jié)構(gòu)。此結(jié)構(gòu)看來雜亂無章，但對(duì)一種特定蛋白卻是確定的，并不是隨意折疊的。它實(shí)際上是很多特異性結(jié)構(gòu)的統(tǒng)稱，所以不像前面三種結(jié)構(gòu)那樣在各種蛋白中重復(fù)出現(xiàn)，沒有固定的結(jié)構(gòu)參數(shù)。

在球狀蛋白中含有大量無規(guī)卷曲，傾向于產(chǎn)生球狀構(gòu)象。這種結(jié)構(gòu)有高度的特異性，往往與蛋白質(zhì)的生物活性密切相關(guān)，對(duì)外界的理化因子非常敏感。例如，酶的活性中心處的構(gòu)象就經(jīng)常是無規(guī)卷曲。

除以上常見二級(jí)結(jié)構(gòu)單元外，還有其它不很常見的結(jié)構(gòu)。例如Ω環(huán)，由10個(gè)殘基組成，象希臘字母Ω。

相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)單元組合在一起，相互作用，形成有規(guī)則排列，在空間上能夠辨認(rèn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體，叫做超二級(jí)結(jié)構(gòu)。它是一種介于二級(jí)結(jié)構(gòu)與三級(jí)結(jié)構(gòu)之間的層次，是進(jìn)一步構(gòu)成三級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)。

細(xì)胞色素C含有αα結(jié)構(gòu)

常見的超二級(jí)結(jié)構(gòu)有αα、βαβ、βββ等類型。αα是由兩股或三股右手α螺旋彼此纏繞形成的左手超螺旋，重復(fù)距離約為140埃。由于超螺旋的影響，其中每一股α-螺旋與獨(dú)立的結(jié)構(gòu)略有偏差。毛發(fā)中的α-螺旋就是這樣，三股右手螺旋形成左手超螺旋，稱為原纖維，直徑2納米。原纖維再排列成“9＋2”的微纖維，直徑8納米。上百根微纖維再組成大纖維，最后構(gòu)成皮層細(xì)胞。生物分子經(jīng)常采用類似的層級(jí)結(jié)構(gòu)，DNA的結(jié)構(gòu)雖然與蛋白質(zhì)完全不同，但同樣是一層一層反復(fù)折疊壓縮，最后形成染色質(zhì)結(jié)構(gòu)的。

βαβ是β-折疊之間由α-螺旋或無規(guī)卷曲連接。磷酸丙糖異構(gòu)酶的桶形結(jié)構(gòu)就是以這種超二級(jí)結(jié)構(gòu)組合而成的。βββ是由一級(jí)結(jié)構(gòu)上連續(xù)的反平行β折疊通過緊湊的β轉(zhuǎn)角連接而成，又包括β曲折和回形拓?fù)涞炔煌问健?/p>

磷酸丙糖異構(gòu)酶主要由βαβ組合構(gòu)成

motif中文譯成模體或基序等，它在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)方面的含義與超二級(jí)結(jié)構(gòu)非常相似，也有人認(rèn)為二者完全相同。不過motif一般指蛋白質(zhì)種常見的結(jié)構(gòu)元件，而且從功能角度考慮較多，所以并不局限于二級(jí)結(jié)構(gòu)組合。例如，在細(xì)胞粘附過程中發(fā)揮重要作用的RGD motif，就僅僅由Arg-Gly-Asp三肽構(gòu)成。這個(gè)模體已經(jīng)在多種蛋白中發(fā)現(xiàn)，而且至少有8種整聯(lián)蛋白超家族成員識(shí)別這個(gè)三肽序列。

CagL蛋白中的RGD motif（洋紅色）。引自Structure 21, 1931–1941, November 5, 2013。