就是說在正常情況，他為什么不會自己把自己給溶解了 ？

首先明確一點(diǎn)，溶酶體中含有幾十種水解酶，水解蛋白、核酸、糖類、脂類等都可以被水解，所以無論是磷脂還是膜蛋白都可以被溶酶體降解。說沒有降解酶的是錯(cuò)誤的。

溶酶體不降解自身的原因主要是在沒有識別到降解信號或降解物質(zhì)之前，酶處于失活狀態(tài)。溶酶體分初級溶酶體和次級溶酶體。沒有需要降解的物質(zhì)存在時(shí)，溶酶體以初級溶酶體的形式存在。初級溶酶體中，所有的酶處于失活狀態(tài)，沒有水解功能。當(dāng)需要降解的物質(zhì)與溶酶體結(jié)合時(shí)，溶酶體內(nèi)發(fā)生一系列復(fù)雜反應(yīng)，酶被激活，不可逆的形成次級溶酶體。次級溶酶體行使降解功能，將有用物質(zhì)釋放到細(xì)胞內(nèi)供重復(fù)利用，雜質(zhì)釋放到細(xì)胞外。隨后酶失去活性，形成殘?bào)w?？傊?，只有接觸到需降解的物質(zhì)的時(shí)候，酶才會被激活，而一旦酶被激活后，需要降解的物質(zhì)降解結(jié)束，這個(gè)溶酶體也就變成殘?bào)w了。

另一方面，溶酶體膜上的蛋白處于高度糖基化的狀態(tài)，可以有效的防止溶酶體內(nèi)的水解酶把它降解。

追問：

高度糖基化的狀態(tài) 是什么個(gè)情況？解釋下哈 謝謝

回答：

呃...簡單說，蛋白質(zhì)是由一個(gè)一個(gè)氨基酸構(gòu)成的，糖基化就是在一個(gè)蛋白的特定氨基酸上連上數(shù)個(gè)至數(shù)十個(gè)糖環(huán)或者糖類衍生物。比如絲氨酸、蘇氨酸上的-OH，還有天冬酰胺上的-NH2上都可以連接糖分子。一般常見的糖基化修飾，所用的糖分子為半乳糖及其衍生物，葡萄糖衍生物，甘露糖等。這些都是生物化學(xué)的內(nèi)容了...

高度的糖基化有助于抵制蛋白酶的降解（原理大致上就是把蛋白酶識別的位點(diǎn)保護(hù)起來），也有些蛋白只有糖基化之后才能正確工作。